Le 2,3 diphosphoglycérate (2,3 DPG) est un composé dérivé d'un produit intermédiaire de la glycolyse ; elle est particulièrement concentrée au niveau des érythrocytes, puisque les globules rouges - étant dépourvus de mitochondries - exploitent le métabolisme anaérobie des lactiques (fermentation homolactique du glucose) pour obtenir de l'énergie.
L'hémoglobine est une protéine tétramère composée de quatre sous-unités, deux alpha et deux bêta, chacune constituée d'une portion protéique (globine) et d'un hème (groupe prothétique qui lie l'oxygène). Le 2,3-diphosphoglycérate s'attache aux chaînes bêta en les compactant et en réduisant l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène.
La liaison de la 2,3 DPG à l'hémoglobine se produit lorsqu'elle est sous forme désoxygénée, alors qu'elle est dissoute dans le poumon par la liaison de l'hémoglobine avec l'oxygène.En effet, lorsque l'hémoglobine atteint les tissus, les chaînes β sont les premiers à libérer l'oxygène et cette perte entraîne un déplacement des monomères du centre.Dès que la cavité hydrophile interne s'ouvre, le DPG entre et se lie au tétramère formant des liaisons hétéropolaires entre ses groupements chargés négativement et la lysine et l'histidine résidus des chaînes bêta, chargés positivement.La structure stabilisée peut également libérer l'oxygène des deux chaînes . Dans les poumons, cependant, le processus inverse a lieu ; à haute pression d'oxygène, les chaînes sont les premières à le lier et le DPG est "pressé" et expulsé du tétramère, permettant une liaison chaîne oxygène-β plus facile.
Le 2,3 bisphosphoglycérate ne peut pas se lier à l'hémoglobine fœtale, puisque cette molécule est dépourvue des chaînes B avec lesquelles se lie le 2,3 DPG, ce qui explique la plus grande affinité pour l'oxygène de l'hémoglobine fœtale que l'hémoglobine maternelle, caractéristique qui permet au sang fœtal de extraire l'oxygène du sang maternel.
